Observatorio de I+D+i UPM

Memorias de investigación
Communications at congresses:
La proteína HupF contribuye a la estabilidad de HupL durante la biosíntesis de la hidrogenasa en Rhizobium leguminosarum
Year:2011
Research Areas
  • Molecular, cellular and genetic biology
Information
Abstract
Algunos rizobios inducen hidrogenasas [FeNi] que reciclan el hidrógeno liberado por la nitrogenasa durante el proceso de fijación de nitrógeno. En la síntesis de la hidrogenasa de Rhizobium leguminosarum intervienen un grupo de proteínas (productos de la agrupación hup y hyp) que, de manera concertada, incorporan Fe y Ni al centro activo de la enzima localizado en la subunidad estructural mayor HupL (Böck, 2006). Mientras que HypC está codificado en todas las agrupaciones génicas que expresan la hidrogenasa, HupF y HupK están únicamente presentes en aquellos sistemas en los que la hidrogenasa se sintetiza en presencia de oxígeno. HupK es una proteína de andamiaje para el ensamblaje y posterior transferencia de la forma intermedia del cofactor a HupL (Ludwig et al., 2009). HupF y HypC son parálogos con una elevada similitud estructural a excepción de un dominio C-terminal presente sólo en HupF. Experimentos de co-purificación empleando variantes de proteínas marcadas con colas de afinidad StrepTag han demostrado la existencia de interacciones HupF-HupK, HupF-HupL y HypC-HupK. Con esta misma metodología se ha observado la interacción HypC-HupL vía HupK. Cultivos bacterianos de cepas mutantes en los genes hupF o hypC fueron incapaces de sintetizar la hidrogenasa madura en condiciones standard (1% O2). La deleción del gen hupF se asoció a una marcada inestabilización de HupL cuando las células se indujeron a tensiones mayores de oxígeno (3%). Experimentos con cepas portadoras de formas delecionadas de HupF han demostrado que la región C-terminal de esta proteína, ausente en HypC, tiene una mayor relevancia sobre la actividad hidrogenasa a mayores tensiones de oxígeno y es dispensable en bacteroides, que son mantenidos a concentraciones nanomolares de oxígeno por la leghemoglobina nodular. Estos resultados sugieren que HupF actúa como chaperona de HupL, estabilizándola cuando la hidrogenasa se expresa en presencia de oxígeno.
International
No
Congress
XXIII Congreso Nacional de Microbiología SEM
960
Place
Salamanca
Reviewers
Si
ISBN/ISSN
000-000-000-0
Start Date
11/07/2011
End Date
14/07/2011
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92
Libro de resumenes
Participants
  • Autor: Marta Albareda Contreras (UPM)
  • Autor: Jose Manuel Palacios Alberti (UPM)
  • Autor: Juan Imperial Ródenas (UPM)
  • Autor: Maria Belen Brito Lopez (UPM)
  • Autor: Tomas-Andres Ruiz Argueso (UPM)
Research Group, Departaments and Institutes related
  • Creador: Grupo de Investigación: Asociaciones simbióticas planta-microorganismo
  • Centro o Instituto I+D+i: Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas, CBGP
  • Departamento: Biotecnología
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