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Descripción
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| La ruta degradativa ubiquitina/proteasoma 26S (UPS) es el principal mecanismo proteolítico implicado en el control de la división celular. En plantas, este complejo juega un papel fundamental en el control de muchos procesos del desarrollo, tales como la respuesta hormonal o la proliferación celular. En esta ruta se han identificado tres tipos de enzimas principales: activadoras de ubiquitina (E1), conjugadoras (E2) y ubiquitin-ligasas (E3). Uno de los tipos de E3 encontrados en plantas es el complejo SCF, que consta de 4 subunidades: CDC53 (CULINA1, o CUL1), RBX, SKP1 (ASK1 en plantas) y proteínas con un motivo-F. Estas últimas se caracteriza por poseer un lugar de reconocimiento del sustrato, por lo que confieren la especificidad al sistema. En Arabidopsis se han encontrado dos genes, SKP2A y SKP2B, que codifican proteínas con alta homología a SKP2 de humanos, una F-box crucial en el control de la división celular. La proteína SKP2A está implicada en la regulación de la estabilidad de los factores transcripcionales E2FC/DPB, que funcionan en el control de la división celular. Los datos bioquímicos han mostrado que SKP2A forma parte de un complejo SCF in vivo con actividad ubiquitín-ligasa, que la proteína SKP2A es regulada por ubiquitinación y se degrada a través del proteasoma, y que esta degradación es regulada por las auxinas. Datos bioquímicos han mostrado que SKP2A es capaz de unir directamente auxinas, convirtiéndolo en un nuevo receptor de esta hormona. Asimismo, hemos observado que las plantas sobreexpresoras de MYC-SKP2A presentan un mayor número de células en G2/M en los primordios, los niveles de ploidía están reducidos y un mayor número de primordios de raíces laterales. Con todos estos resultados, proponemos a SKP2A como un regulador positivo de la división celular cuya estabilidad está regulada por la respuesta a auxina. | |
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Internacional
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No |
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ISBN
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Tipo de Tesis
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Doctoral |
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Calificación
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Sobresaliente cum laude |
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Fecha
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