Observatorio de I+D+i UPM

Memorias de investigación
Artículos en revistas:
Structural basis for specificity of propeptide-enzyme interaction in barley C1A cysteine peptidases
Año:2012
Áreas de investigación
  • Ciencias naturales y ciencias de la salud,
  • Biología molecular
Datos
Descripción
C1A cysteine peptidases are synthesized as inactive proenzymes. Activation takes place by proteolysis cleaving off the inhibitory propeptide. The inhibitory capacity of propeptides from barley cathepsin L and B-like peptidases towards commercial and barley cathepsins has been characterized. Differences in selectivity have been found for propeptides from L-cathepsins against their cognate and non cognate enzymes. Besides, the propeptide from barley cathepsin B was not able to inhibit bovine cathepsin B. Modelling of their three-dimensional structures suggests that most propeptide inhibitory properties can be explained from the interaction between the propeptide and the mature cathepsin structures. Their potential use as biotechnological tools is discussed.
Internacional
Si
JCR del ISI
Si
Título de la revista
Plos One
ISSN
1932-6203
Factor de impacto JCR
4,411
Información de impacto
Datos JCR del año 2010
Volumen
5
DOI
10.1371/journal.pone.0037234
Número de revista
Desde la página
37234
Hasta la página
37240
Mes
SIN MES
Ranking
Esta actividad pertenece a memorias de investigación
Participantes
  • Autor: Ines Cambra Marin (UPM)
  • Autor: David Hernandez (INIA)
  • Autor: M. Isabel Diaz Rodriguez (UPM)
  • Autor: Manuel Martinez Muñoz (UPM)
Grupos de investigación, Departamentos, Centros e Institutos de I+D+i relacionados
  • Creador: Grupo de Investigación: Interacciones moleculares planta-insecto.
  • Centro o Instituto I+D+i: Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas, CBGP
  • Departamento: Biotecnología
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