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Descripción
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| Algunas enzimas que pertenecen a la familia de lipasa tipo Candida rugosa combinan las actividades de lipasas y esterolasas esterasas. Por lo tanto, pueden actuar sobre ésteres carboxílicos, insolubles, liberando ácidos grasos de cadena larga pero también en ésteres de esteroles, aunque condiferente actividad y afinidad. Las diferencias en las propiedades catalíticas entre las proteínas de esta familia se explican por pequeños cambios en la hidrofobicidad de algunas regiones. Una de estas enzimas versátiles es la esterolasa esterasa / lipasa de Ophiostoma piceae (OPE) que actúa de manera muy eficiente en los dos tipos de sustratos. Estructuralmente, OPE se caracteriza por la presencia de una tapa formada por una serie de hélices ricas enaminoácidos hidrofóbicos. En este estudio, el gen ope fue modificado por mutagénesis dirigida para cambiar aminoácidos específicos en la región de la "tapadera" para modificar su estructura con el objetivo deaumentar su hidrofobicidad. Varias formas recombinantes de OPE fueron producidas heterólogamente en Pichia pastoris. Por otro lado, las simulaciones in silico de dinámica molecular se han utilizado para descifrar los principios mecanísticos detrás de las catálisis de los sustratos. Los análisis sugirieron que la actividad fue mejorada hacia sustratos hidrofóbicos así como a los triglicéridos y podrían deberse a una mejor estabilización del sustrato en la región de la "tapadera" como resultado de una mayor hidrofobicidad. Estos resultados indican que las simulaciones in silico pueden ser útiles para la optimización de la actividad de las lipasas de la familia tipo C. rugosa para diferentes aplicaciones biotecnológicas. | |
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Internacional
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Si |
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JCR del ISI
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Si |
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Título de la revista
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Frontiers in Bioengineering and Biotechnology |
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ISSN
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2296-4185 |
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Factor de impacto JCR
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5,122 |
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Información de impacto
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Volumen
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7 |
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DOI
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10.3389/fbioe.2019.00071 |
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Número de revista
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Marzo 2019 |
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Desde la página
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1 |
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Hasta la página
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7 |
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Mes
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MARZO |
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Ranking
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