Observatorio de I+D+i UPM

Memorias de investigación
Conferencias:
Iron Sulfur Discussion Group (2019).
Año:2019
Áreas de investigación
  • Péptidos y proteínas,
  • Biotecnología,
  • Bioquímica
Datos
Descripción
NifB tiene un papel crucial en la biogénesis de la nitrogenasa, enzima responsable de la fijación del nitrógeno atmosférico (N2) a amonio (NH3), proceso conocido como Fijación Biológica del Nitrógeno. NifB es una proteína que pertenece a una familia de proteínas conocida como ?SAM-radical proteins? y cataliza la síntesis del cofactor metálico NifB-co, [Fe8-S9-C] a partir de dos ?clusters? sulfo-férricos del tipo [Fe4-S4] y dos moléculas de SAM. NifB-co sirve como intermediario en la biosíntesis de los sitios activos (cofactores metálicos) de todas las nitrogenasas conocidas, donde la más común es la nitrogenasa de molibdeno, cuyo cofactor, conocido como FeMo-co, consiste en [Fe7-S9-C-Mo-Homocitrato]. Inicialmente, NifB fue purificado a partir de microorganismos diazotrofos como Azotobacter vinelandii o Klebsiella oxytoca. Ambas especies son ?-proteobacterias mesofílicas de vida libre, distribuidas en suelos cuyo NifB presenta una arquitectura con dos dominios, el dominio SAM-radical y el dominio NifX. Sin embargo, en estudios recientes se ha purificado satisfactoriamente NifBs procedentes de metanógenos termofílicos que presentan únicamente el dominio SAM-radical en su estructura, expresados de forma heteróloga en E. coli. En el trabajo presentado en el congreso ENFC 2018, se ha purificado y caracterizado NifB de una bacteria perteneciente al filo Chloroflexi, Roseiflexus sp. RS.1. Este NifB termorresistente, es estructuralmente similar a NifBs procedentes de arqueas y únicamente presenta el dominio SAM. En este estudio se muestras las propiedades bioquímicas de NifB de Roseiflexus y su capacidad para sintetizar NifB-co en ensayos de síntesis e inserción de FeMo-co in vitro, para la activación de la enzima nitrogenasa. NifB de Roseiflexus es termorresistente, llega a alcanzar un total de 9 átomos de hierro por monómero y presenta propiedades espectroscópicas compatibles con la presencia de tres clusters [Fe4-S4] tal y como se ha reportado para su homólogo NifB de Methanocalcococcus infernus.
Internacional
Si
ISSN o ISBN
0000000000
Entidad relacionada
Nacionalidad Entidad
Sin nacionalidad
Lugar del congreso
King¿s College (Londres)
Esta actividad pertenece a memorias de investigación
Participantes
  • Autor: Lucia Paya Tormo (UPM)
  • Autor: Carlos Echavarri Erasun (UPM)
  • Autor: Luis Manuel Rubio Herrero (UPM)
Grupos de investigación, Departamentos, Centros e Institutos de I+D+i relacionados
  • Creador: Grupo de Investigación: Abordajes Multidisciplinares en la Interfaz Planta-Microorganismo
  • Departamento: Biotecnología - Biología Vegetal
  • Centro o Instituto I+D+i: Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas, CBGP
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