Observatorio de I+D+i UPM

Memorias de investigación
Ponencias en congresos:
La proteína HupF contribuye a la estabilidad de HupL durante la biosíntesis de la hidrogenasa en Rhizobium leguminosarum
Año:2011
Áreas de investigación
  • Biología molecular, celular y genética
Datos
Descripción
Algunos rizobios inducen hidrogenasas [FeNi] que reciclan el hidrógeno liberado por la nitrogenasa durante el proceso de fijación de nitrógeno. En la síntesis de la hidrogenasa de Rhizobium leguminosarum intervienen un grupo de proteínas (productos de la agrupación hup y hyp) que, de manera concertada, incorporan Fe y Ni al centro activo de la enzima localizado en la subunidad estructural mayor HupL (Böck, 2006). Mientras que HypC está codificado en todas las agrupaciones génicas que expresan la hidrogenasa, HupF y HupK están únicamente presentes en aquellos sistemas en los que la hidrogenasa se sintetiza en presencia de oxígeno. HupK es una proteína de andamiaje para el ensamblaje y posterior transferencia de la forma intermedia del cofactor a HupL (Ludwig et al., 2009). HupF y HypC son parálogos con una elevada similitud estructural a excepción de un dominio C-terminal presente sólo en HupF. Experimentos de co-purificación empleando variantes de proteínas marcadas con colas de afinidad StrepTag han demostrado la existencia de interacciones HupF-HupK, HupF-HupL y HypC-HupK. Con esta misma metodología se ha observado la interacción HypC-HupL vía HupK. Cultivos bacterianos de cepas mutantes en los genes hupF o hypC fueron incapaces de sintetizar la hidrogenasa madura en condiciones standard (1% O2). La deleción del gen hupF se asoció a una marcada inestabilización de HupL cuando las células se indujeron a tensiones mayores de oxígeno (3%). Experimentos con cepas portadoras de formas delecionadas de HupF han demostrado que la región C-terminal de esta proteína, ausente en HypC, tiene una mayor relevancia sobre la actividad hidrogenasa a mayores tensiones de oxígeno y es dispensable en bacteroides, que son mantenidos a concentraciones nanomolares de oxígeno por la leghemoglobina nodular. Estos resultados sugieren que HupF actúa como chaperona de HupL, estabilizándola cuando la hidrogenasa se expresa en presencia de oxígeno.
Internacional
No
Nombre congreso
XXIII Congreso Nacional de Microbiología SEM
Tipo de participación
960
Lugar del congreso
Salamanca
Revisores
Si
ISBN o ISSN
000-000-000-0
DOI
Fecha inicio congreso
11/07/2011
Fecha fin congreso
14/07/2011
Desde la página
92
Hasta la página
92
Título de las actas
Libro de resumenes
Esta actividad pertenece a memorias de investigación
Participantes
  • Autor: Marta Albareda Contreras (UPM)
  • Autor: Jose Manuel Palacios Alberti (UPM)
  • Autor: Juan Imperial Ródenas (UPM)
  • Autor: Maria Belen Brito Lopez (UPM)
  • Autor: Tomas-Andres Ruiz Argueso (UPM)
Grupos de investigación, Departamentos, Centros e Institutos de I+D+i relacionados
  • Creador: Grupo de Investigación: Asociaciones simbióticas planta-microorganismo
  • Centro o Instituto I+D+i: Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas, CBGP
  • Departamento: Biotecnología
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